蛋白質分子參與組織和催化大部份細胞的代謝和生長活動。蛋白質由長線型氨基酸鏈組成，其化學性質和相互作用決定了最後的折疊形狀及所有生物細胞內酶的功能特性和結構。一些蛋白質可自發地在試管中折疊，但有些則需要蛋白質「分子伴侶」引導其在細胞內或試管中進行折疊。自1989年始，弗朗茲—烏爾里奇・哈特爾 (Franz-Ulrich Hartl) 和亞瑟・霍里奇 (Arthur L Horwich) 首先一起工作，進而在各自的實驗室，確定分子伴侶在細胞電廠(線粒體)和細胞液(細胞質)內介入蛋白質折疊。

哈特爾和霍里奇在研究的初期，探討由於酵母突變導致線粒體內的單一蛋白質折疊及多亞基蛋白質折疊的缺損。他們在試管中證實了一種被稱為GroE的分子伴侶的活動，而後通過詳細研究，利用高清晰度的結構分析，顯現出其折疊腔的精確原子構造。霍里奇亦獨自與耶魯大學卓越的結構生物學家保羅・西格勒 (Paul Sigler) 合作，解決了折疊機制的原子結構。另外，哈特爾和霍里奇分別顯示了GroE在封閉腔內捕捉了一個未折疊的多肽，在ATP能量的作用下，能在不同階段改變其形狀，直到最後釋放出完整折疊的蛋白質產物。

這些對於GroE的開創性貢獻及其他分子伴侶的詳細研究，有助於解釋因蛋白質折疊錯誤而導致的疾病如囊腫性纖維化、老年癡呆症(腦退化症)及亨廷頓氏症。由於錯誤折疊的蛋白質可能導致對細胞的毒性，並參與引起許多退化性疾病，對蛋白質折疊有更深入的瞭解，有助於開發新的治療方法。

邵逸夫生命科學與醫學獎遴選委員會

2012年5月29日  香港