蛋白质分子参与组织和催化大部份细胞的代谢和生长活动。蛋白质由长线型氨基酸链组成，其化学性质和相互作用决定了最后的折叠形状及所有生物细胞内酶的功能特性和结构。一些蛋白质可自发地在试管中折叠，但有些则需要蛋白质「分子伴侣」引导其在细胞内或试管中进行折叠。自1989年始，弗朗兹—乌尔里奇・哈特尔 (Franz-Ulrich Hartl) 和亚瑟・霍里奇 (Arthur L Horwich) 首先一起工作，进而在各自的实验室，确定分子伴侣在细胞电厂(线粒体)和细胞液(细胞质)内介入蛋白质折叠。

哈特尔和霍里奇在研究的初期，探讨由於酵母突变导致线粒体内的单一蛋白质折叠及多亚基蛋白质折叠的缺损。他们在试管中证实了一种被称为GroE的分子伴侣的活动，而后通过详细研究，利用高清晰度的结构分析，显现出其折叠腔的精确原子构造。霍里奇亦独自与耶鲁大学卓越的结构生物学家保罗・西格勒 (Paul Sigler) 合作，解决了折叠机制的原子结构。另外，哈特尔和霍里奇分别显示了GroE在封闭腔内捕捉了一个未折叠的多肽，在ATP能量的作用下，能在不同阶段改变其形状，直到最后释放出完整折叠的蛋白质产物。

这些对於GroE的开创性贡献及其他分子伴侣的详细研究，有助於解释因蛋白质折叠错误而导致的疾病如囊肿性纤维化、老年痴呆症(脑退化症)及亨廷顿氏症。由於错误折叠的蛋白质可能导致对细胞的毒性，并参与引起许多退化性疾病，对蛋白质折叠有更深入的了解，有助於开发新的治疗方法。

邵逸夫生命科学与医学奖遴选委员会

2012年5月29日  香港